Article (Scientific journals)
Complexe acide téichoique-mucopeptide des parois cellulaires de Bacillus megaterium KM
Ghuysen, Jean-Marie
1961In Biochimica et Biophysica Acta, 50 (3), p. 413-429
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Abstract :
[en] Walls of a batch of Bacillus megalerium KM contain a polyol phosphate compound which, in contrast with BADDILEY'S teichoic acids, is not extracted by cold tri-chloroacetic acid. It has been isolated by paper electrorheophoresis from the non-dialysable fraction obtained after incubation of the walls by lysozyme. Owing to the chemical analysis, it is associated with mucopeptide residues and the whole complex represents 40%, dry weight, of the walls. The degradation of this complex by two Streptomyces enzymes enables the identi-fication of three fragments: a teichoic fragment of polyol phosphate, glucose and N-acetylglucosamine; a mucopeptide fragment of amino acids and N-acetylmuramic acid; a disaccharide fragment 6-O-fl-N-acetylglucosaminyl-N-acetyl-muramic acid. It is believed that the latter represents an unit of a poly-N-acetylhexosamine back-bone of the basal mucopeptide of the wall. The teichoic fragment is liberated from the whole colnplex under the action of both Streptomyces enzymic preparations FI or F2B. It can also be obtained by in-cubating directly the walls with each of those preparations. The disaccharide fragment is liberated under the action of the F2B amidase. Approx. 6 %, dry weight, of the walls consist of glucose (probably a polyglucose) non associated with the teichoic acid-mucopeptide complex. N-acetylmuramic acid and various oligosaccharides consisting of N-acetyl- glucosamine alone or of both N-acetylglucosamine and N-acetylmuramic acid, give, on paper, a pink coloration with the diphenylamine-trichloroacetic reagent which allows them to be distinguished from N-acetylglucosamine.
[fr] Les phosphates de polyol présents dans une préparation de parois de Bacillus mega-terium KM ne sont pas extraits par l'acide trichloracétique froid, contrairement aux acides téichoiques décrits par Baddiley et al. Ils ont été isolés par électrorhéophorèse de la fraction non dialysable obtenue après incubation des parois avec le lysozyme. Leur analyse montre qu'ils sont combinés à des résidus mucopeptidiques. L'en-semble du complexe représente environ 40 % en poids des parois. La dégradation de ce complexe par deux enzymes sécrétés par certains strepto-mycètes permet d'y distinguer trois fragments constitués de phosphate de polyol, glucose, N-acétylglucosamine (fragment téichoique), d'acides aminés et d'acide N-acétylmuramique (fragment mucopeptidique), du dissaccharide : acide 6-O-β-N-acétylglucosaminyle-N-acétylmuramique (fragment représentant un reste d'une chaîne poly-N-acétylhexosaminique du mucopeptide de base de la paroi). Le fragment téichoique est libéré sous l'action des préparations, FI ou F2B, d'exoenzymes de Streptomyces. II peut être obtenu en incubant directement les parois par ces préparations. Le fragment disaccharidique est libéré sous l'action de l'amidase contenue dans la préparation F2B. 6 % environ, en poids, des parois sont constitués de glucose (probablement un polyglucose) étranger au complexe téichoique-mucopeptide étudié. L'acide N-acétylmuramique et divers oligosaccharides composés soit de N-acétyl-glucosamine soit de N-acétylglucosamine et d'acide N-acétylmuramique, donnent, sur papier, une coloration rose par la diphénylamine-trichloracétique qui permet de les différencier de la N-acétylglucosamine.
Disciplines :
Biochemistry, biophysics & molecular biology
Author, co-author :
Ghuysen, Jean-Marie ;  Université de Liège - ULiège > Service de Bactériologie
Language :
French
Title :
Complexe acide téichoique-mucopeptide des parois cellulaires de Bacillus megaterium KM
Alternative titles :
[en] Teichoic acid-mucopeptide complex in the cell walls of Bacillus megaterium KM.
Publication date :
03 March 1961
Journal title :
Biochimica et Biophysica Acta
ISSN :
0006-3002
eISSN :
1878-2434
Publisher :
Elsevier, Amsterdam, Netherlands
Volume :
50
Issue :
3
Pages :
413-429
Peer reviewed :
Peer Reviewed verified by ORBi
Available on ORBi :
since 26 May 2011

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