Reference : The Streptomyces K15 DD-peptidase/penicillin-binding protein. Active site and sequence o...
Scientific journals : Article
Life sciences : Biochemistry, biophysics & molecular biology
http://hdl.handle.net/2268/81279
The Streptomyces K15 DD-peptidase/penicillin-binding protein. Active site and sequence of the N-terminal region.
English
Leyh-Bouille, Mélina [Université de Liège - ULg > Faculté de Médecine > Service de Microbiologie > > >]
Vanbeeumen, Jozef [Rijksuniversiteit-Gent > Laboratorium voor Microbiologie > > >]
Renier-Pirlot, Suzanne [Université de Liège - ULg > Faculté de Médecine > Service de Microbiologie > > >]
Joris, Bernard mailto [Université de Liège - ULg > Faculté de Médecine > Service de Microbiologie > >]
Nguyen-Distèche, Martine mailto [Université de Liège - ULg > Faculté de Médecine > Service de Microbiologie > >]
Ghuysen, Jean-Marie [Université de Liège - ULg > Faculté de Médecine > Service de Microbiologie > > >]
1989
Biochemical Journal
Portland Press
260
2
601-604
Yes (verified by ORBi)
International
0264-6021
1470-8728
London
United Kingdom
[en] Peptidase ; Bacteria ; Actinomycetes ; Actinomycetales ; Streptomycetaceae ; Enzyme ; Streptomyces ; Column chromatography ; Radiolabelling ; N terminal-Sequence ; Active site ; Penicillin ; Binding protein
[fr] Protéine de liaison ; Bactérie ; Chromatographie colonne ; Marquage radioisotopique ; Séquence N terminale ; Site actif ; Pénicilline
[es] Proteina de enlace ; Enzima ; Cromatografía columna ; Marcación radioisotópica ; Secuencia N terminal ; Lugar activo
[en] The N-terminal region of the Streptomyces K15 DD-peptidase/penicillin-binding protein shows high homology with that of other penicillin-interactive proteins or domains. The active-site serine residue of the conserved tetrad Ser-Xaa-Xaa-Lys occurs at position 35. There is no indication for the presence of a signal peptide or an N-terminal hydrophobic sequence, suggesting that the Streptomyces K15 enzyme is probably anchored to the membrane by a C-terminal peptide segment.
Fonds de la Recherche Scientifique Médicale - FRSM ; Fond de la Recherche de la Faculté de Médecine ULg
Researchers ; Professionals
http://hdl.handle.net/2268/81279
also: http://hdl.handle.net/2268/99256

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