Article (Scientific journals)
ADAM-8, a metalloproteinase, drives acute allergen-induced airway inflammation
Paulissen, Geneviève; Rocks, Natacha; Guéders, Maud et al.
2011In European Journal of Immunology, 41 (2), p. 380-91
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Keywords :
ADAM: A Disintegrin And Metalloproteinase; ADAM-8-/-: ADAM-8 deficient mice; ADAM-8+/+: ADAM-8 wild-type mice; sADAM-8: soluble form of ADAM-8
Abstract :
[en] Asthma is a complex disease linked to various pathophysiological events including the activity of proteinases. The multifunctional A Disintegrin And Metalloproteinases (ADAMs) displaying the ability to cleave membrane-bound mediators or cytokines appear to be key mediators in various inflammatory processes. In the present study, we have investigated ADAM-8 expression and production in a mouse model of allergen-induced airway inflammation. In allergen-exposed animals, increased expression of ADAM-8 was found in the lung parenchyma and in dendritic cells purified from the lungs. The potential role of ADAM-8 in the development of allergen-induced airway inflammation was further investigated by the use of an anti-ADAM-8 antibody and ADAM-8 knock-out animals. We observed a decrease in allergen-induced acute inflammation both in BALF and the peribronchial area in anti-ADAM-8 antibody-treated mice and in ADAM-8 deficient mice (ADAM-8-/-) after allergen exposure. ADAM-8 depletion led to a significant decrease of the CD11c+ lung dendritic cells. We also report lower levels of CCL11 and CCL22 production in antibody-treated mice and ADAM-8-/- mice that might be explained by decreased eosinophilic inflammation and lower numbers of dendritic cells, respectively. In conclusion, ADAM-8 appears to favour allergen-induced acute airway inflammation by promoting dendritic cell recruitment and CCL11 and CCL22 production.
Disciplines :
Anatomy (cytology, histology, embryology...) & physiology
Author, co-author :
Paulissen, Geneviève ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences cliniques > Labo de biologie des tumeurs et du développement
Rocks, Natacha ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences cliniques > Labo de biologie des tumeurs et du développement
Guéders, Maud ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences cliniques > Labo de biologie des tumeurs et du développement
Bedoret, Denis ;  Université de Liège - ULiège > Doct. sc. vété. (Bologne)
Crahay, Céline
Quesada Calvo, Florence ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences biomédicales et précliniques > Département des sciences biomédicales et précliniques
Hacha, Jonathan ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences biomédicales et précliniques > Biochimie et physiologie générales, humaines et path.
Bekaert, Sandrine ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences cliniques > Labo de biologie des tumeurs et du développement
Desmet, Christophe  ;  Université de Liège - ULiège > Département de sciences fonctionnelles > GIGA-R : Biochimie et biologie moléculaire
Foidart, Jean-Michel ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences cliniques > Gynécologie - Obstétrique - Labo de biologie des tumeurs et du développement
Bureau, Fabrice ;  Université de Liège - ULiège > Département de sciences fonctionnelles > GIGA-R : Biochimie et biologie moléculaire
Noël, Agnès ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences biomédicales et précliniques > Biologie cellulaire et moléculaire appliquée à l'homme
Cataldo, Didier  ;  Université de Liège - ULiège > Département des sciences biomédicales et précliniques > Biochimie et physiologie générales, humaines et path.
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Language :
English
Title :
ADAM-8, a metalloproteinase, drives acute allergen-induced airway inflammation
Publication date :
2011
Journal title :
European Journal of Immunology
ISSN :
0014-2980
eISSN :
1521-4141
Publisher :
VCH Verlagsgesellschaft, Weinheim, Germany
Volume :
41
Issue :
2
Pages :
380-91
Peer reviewed :
Peer Reviewed verified by ORBi
European Projects :
FP7 - 201279 - MICROENVIMET - Understanding and fighting metastasis by modulating the tumour microenvironment through interference with the protease network.
Funders :
CE - Commission Européenne [BE]
Available on ORBi :
since 25 November 2010

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