ORBi: Brognaux Alison - Optimisation de l'acylation enzymatique du mannose par l'utilisation de co-solvants

Reference : Optimisation de l'acylation enzymatique du mannose par l'utilisation de co-solvants


	Document type :	Scientific congresses and symposiums : Poster
	Discipline(s) :	Physical, chemical, mathematical & earth Sciences : Chemistry Engineering, computing & technology : Materials science & engineering
	To cite this reference:	http://hdl.handle.net/2268/27456

Title :	Optimisation de l'acylation enzymatique du mannose par l'utilisation de co-solvants
Language :	French
Author, co-author :	Brognaux, Alison [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Biologique Industrielle > >]
	Favrelle, Audrey [University of Liège (ULg) > Department of Chemistry > Center for Education and Research on Macromolecules (CERM) > >]
	Deleu, Magali [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Biologique Industrielle > > >]
	Richard, Gaetan [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Biologique Industrielle > >]
	Nott, Katherine [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Générale et Organique > >]
	Debuigne, Antoine [University of Liège (ULg) > Department of Chemistry > Center for Education and Research on Macromolecules (CERM) > >]
	Jérôme, Christine [University of Liège (ULg) > Department of Chemistry > Center for Education and Research on Macromolecules (CERM) > >]
	Blecker, Christophe [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Technologie des Industries Agro-Alimentaires > >]
	Wathelet, Jean-Paul [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Générale et Organique > >]
	Paquot, Michel [University of Liège (ULg) > Gembloux Agro-Bio Tech > Unité de Chimie Biologique Industrielle > >]
Publication date :	15-Oct-2009
Peer reviewed :	No
On invitation :	No
Audience :	National
Event name :	2ème congrès pluridisciplinaire sur les glucides (Glucidoc 2009)
Event date :	13/10/2009 - 16/10/2009
Event organizer :	Sami Cecioni
	Sophie Mathieu
	Fabien Accadbled
	Nathalie Favre
Event place (city) :	Autrans
Event country :	France
Abstract :	[en] Les esters de sucres sont des surfactants non-ioniques avec de nombreuses applications dans l’industrie alimentaire et pharmaceutique. La synthèse enzymatique est généralement préférée à la synthèse chimique. En effet, cette dernière consomme beaucoup d’énergie, est moins sélective envers les différents groupes hydroxyle du sucre et conduit à des produits de caramélisation. Le type de solvant, le ratio sucre / lipide, la température et le type de lipase immobilisée peuvent être modifiés afin d’optimiser la vitesse initiale et le rendement de réaction. Les travaux décrits rapportent l’optimisation de la synthèse enzymatique de myristate de mannosyle à partir de mannose et d’acide myristique en présence de la lipase de Candida antarctica B (Novozyme 435). Les concentrations optimales en mannose et en acide myristique sont respectivement de 0,1 et 0,6 M dans du tert-butanol pur à 60°C. Ces conditions conduisent à une vitesse initiale de 1,3 g/l.h pour 2 g/l d’enzyme et à un rendement molaire de 55%. Afin d’améliorer cette vitesse initiale de réaction, différents mélanges de tert-butanol et de co-solvants polaires ont été testés. Les solvants polaires (log P faibles) augmentent la solubilité des sucres mais provoquent l’inactivation partielle des lipases. Lorsque le log P est supérieur à 3, l’enzyme reste active mais ce type de milieu n’est pas approprié si les deux substrats diffèrent grandement en terme de polarité. Le but de cette étude est donc de trouver un compromis entre la solubilité du sucre et le maintient de l’activité enzymatique. Les quatre co-solvants testés sont le DMSO, le DMF, le formamide et la pyridine. Au terme de ce travail, le DMSO, à raison de 10 % dans le milieu réactionnel, s’est avéré être le meilleur co-solvant parmi ceux testés. Dans ces conditions, la vitesse initiale de réaction est accrue de 130 %.
Research units :	Center for Education and Research on Macromolecules (CERM)
Funders :	The "communauté française de Belgique" in the frame of the program "Action de Recherches Concertées" (ARC) SUPERZYME
Target :	Researchers
Permalink :	http://hdl.handle.net/2268/27456

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	File	Commentary	Version	Size	Access
Open access	Brognaux A 2009 Glucidoc Autrans poster.pdf		Publisher postprint	145.18 kB	View/Open
Open access	Brognaux A 2009 Glucidoc Autrans poster abstract.pdf		Author postprint	9.75 kB	View/Open

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