Reference : Utilisation du D-galactose et du D-tagatose chez Bacillus sp.: Etude des protéines Ga...
Dissertations and theses : Doctoral thesis
Life sciences : Biochemistry, biophysics & molecular biology
http://hdl.handle.net/2268/209573
Utilisation du D-galactose et du D-tagatose chez Bacillus sp.: Etude des protéines GalM et PBP4a de B. subtilis et B. amyloliquefaciens et Etude de la voie catabolique PTS-dépendante du D-tagatose chez B. licheniformis.
French
Van der Heiden, Edwige mailto [Université de Liège - ULg > > > Doct. sc. (bioch., biol. mol.&cell., bioinf.&mod.-Bologne)]
26-Apr-2017
Université de Liège, ​Liège, ​​Belgique
Doctorat en sciences
xvi, 273
Duez, Colette mailto
Joris, Bernard mailto
Dommes, Jacques mailto
Hanikenne, Marc mailto
Ongena, Marc mailto
Hols, Pascal mailto
Le Coq, Dominique mailto
Deutscher, Josef mailto
[en] D-tagatose pathway ; Biofilm ; D-galactose
[fr] D-tagatose ; Biofilm ; D-galactose
[fr] Cette thèse s’intéresse à la métabolisation de deux sources de carbones, le galactose
et le tagatose, dans des souches du genre Bacillus.
La première partie de la thèse vise à montrer le rôle de GalM, une galactose mutarotase, dans la métabolisation du galactose chez B. subtilis ATCC 21332 et B.
amyloliquefaciens FZB42. Le gène galM est organisé en opéron avec le gène dacC qui
code pour un PBP de faible poids moléculaire, le PBP4a. Des mutants ponctuels et
de délétion ont été générés dans le but d’étudier l’implication des produits de cet
opéron dans la formation de biofilms in vitro, dans le remodelage de la paroi bactérienne
et dans la colonisation de racines de plantes (plants de tomate et Arabidopsis
thaliana). Une différence significative de colonisation a été mise en évidence entre
la souche sauvage de B. amyloliquefaciens FZB42 et son double mutant uniquement
sur les racines de plants de tomate. Toutefois, il pourrait s’agir d’un effet indirect
lié à la méthode. Après analyse des muropeptides composant le peptidoglycane
isolé en phase végétative, aucun rôle in vivo n’a pu être attribué au PBP4a. Cependant,
l’attachement de cette protéine à la membrane de la bactérie a pu être mis en
évidence. Une couronne de charges positives en surface du domaine II du PBP4a
est responsable de cette localisation.
La seconde partie de la thèse présente la voie de métabolisation du tagatose découverte
chez B. licheniformis. Cette source de carbone est transportée et phosphorylée
par les composants du système phosphotransférase (PTS) : EIIAT AG (TagM)
et EIIBCT AG (TagL). La fonctionnalité du cluster de gènes identifié dans le génome
de la bactérie a été démontrée par des expériences de supplémentation dans deux
souches initialement incapables de métaboliser cette source de carbone : B. subtilis
et E. coli. Le tagatose est phosphorylé durant son transport au niveau du carbone
C1. Le tagatose-1-phosphate, présent principalement sous la forme -pyranose,
est ensuite phosphorylé par l’enzyme TagK, une tagatose-1-phosphate kinase. Les
paramètres cinétiques de l’enzyme ont été déterminés et la spécificité en faveur
du tagatose-1-phosphate a été démontrée. Le tagatose 1,6-bisphosphate généré par
TagK est hydrolysé en DHAP et G3P par GatY, une tagatose 1,6-bisphosphate aldolase
de classe II.
Centre d'Ingénierie des Protéines - CIP
Fonds pour la formation à la Recherche dans l'Industrie et dans l'Agriculture (Communauté française de Belgique) - FRIA
Researchers ; Professionals ; Students
http://hdl.handle.net/2268/209573

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