[fr] La structure réticulaire proposée pour le peptidoglycane des parois cellulaires bactériennes permet de comprendre les propriétés apparemment contradictoires de résistance mécanique et d'extensibilité qui caractérisent cette structure anatomique, unique dans le monde vivant, destinée à protéger contre l'éclatement osmotique des êtres unicellulaires dont le temps de génération est parfois de quelques dizaines de minutes. Ces études de structure basées sur des dégradations enzymatiques contrôlées, jointes aux recherches sur la biosynthèse du peptidoglycane, ont également permis d'interpréter le mécanisme d'action d'un certain nombre d'antibiotiques. La pénicilline, en particulier, a pour effet d'induire chez S. aureus la formation d'un peptidoglycane fragile dont beaucoup de chaînes polyglycine ont leurs extrémités NH² libres [31, 37]. Chez ces cellules intoxiquées, la réaction de transpeptidisation qui assure normalement la fermeture des ponts, est inhibée. Il est frappant de constater que l'inhibition de la biosynthèse de la liaison D-alanylglycine par la pénicilline provoque la lyse d'une culture de staphylocoques en voie de multiplication et que l'ouverture de cette même liaison par la SA. endopeptidase a pour effet de dissoudre les parois staphylococciques isolées.
