References of "Jacobs, Christine"
     in
Bookmark and Share    
Full Text
See detailPrélèvement de l’isthme encéphalique pour la recherche de l’encéphalopathie spongiforme transmissible chez le mouton
Gabriel, Annick ULg; Jacobs, Christine ULg; Simoens, P.

in Annales de Médecine Vétérinaire (2002), 146(5), 295-300

Depuis le premier avril 2002, une directive de l'Union Européenne contraint la Belgique à tester les chèvres et les moutons, en plus des bovins, dans le cadre de la recherche d'encéphalopathie spongiforme ... [more ▼]

Depuis le premier avril 2002, une directive de l'Union Européenne contraint la Belgique à tester les chèvres et les moutons, en plus des bovins, dans le cadre de la recherche d'encéphalopathie spongiforme transmissible. Comme chez les bovins, le diagnostic est réalisé à partir d'un prélèvement de l'isthme encéphalique au niveau de l'obex. Des différences morphologiques entre l'isthme encéphalique des moutons et chèvres et celui des bovins ont nécessité quelques ajustements de la méthode de prélèvement. Dans cette étude, les particularités techniques du prélèvement et certaines caractéristiques morphologiques du cerveau ovin sont décrites. Les différences majeures, par rapport aux bovins, sont d'une part les dimensions plus petites, et d'autre part le rétrécissement caudal très marqué de l'isthme encéphalique. [less ▲]

Detailed reference viewed: 43 (4 ULg)
Peer Reviewed
See detailAmpd, Essential for Both Beta-Lactamase Regulation and Cell Wall Recycling, Is a Novel Cytosolic N-Acetylmuramyl-L-Alanine Amidase
Jacobs, Christine ULg; Joris, Bernard ULg; Jamin, M. et al

in Molecular Microbiology (1995), 15(3), 553-9

In enterobacteria, the ampD gene encodes a cytosolic protein which acts as a negative regulator of beta-lactamase expression. It is shown here that the AmpD protein is a novel N-acetylmuramyl-L-alanine ... [more ▼]

In enterobacteria, the ampD gene encodes a cytosolic protein which acts as a negative regulator of beta-lactamase expression. It is shown here that the AmpD protein is a novel N-acetylmuramyl-L-alanine amidase (E.C.3.5.1.28) participating in the intracellular recycling of peptidoglycan fragments. Surprisingly, AmpD exhibits an exclusive specificity for substrates containing anhydro muramic acid. This anhydro bond is mainly found in the peptidoglycan degradation products formed by the periplasmic lytic transglycosylases and thus might behave as a 'recycling tag' allowing the enzyme to distinguish these fragments from the newly synthesized peptidoglycan precursors. The AmpD substrate (or substrates) which accumulates in the absence of the corresponding enzymatic activity acts as an intracellular positive effector for beta-lactamase expression and might represent an element of a communication network between the chromosome and the cell wall peptidoglycan. [less ▲]

Detailed reference viewed: 7 (0 ULg)