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See detailMise au point d'une forme stable de l'allergène Der p 3 de Dermatophagoides pteronyssinus pour le diagnostic rapide et le développement de nouvelles approches d'immunothérapie de l'allergie aux acariens
Bouaziz, Ahlem ULg

Doctoral thesis (2014)

L’allergie aux acariens touche 20 à 30 % de la population occidentale. L’allergène Der p 3 de l’acarien Dermatophagoides pteronyssinus est une protéase à serine active appartenant à la famille de la ... [more ▼]

L’allergie aux acariens touche 20 à 30 % de la population occidentale. L’allergène Der p 3 de l’acarien Dermatophagoides pteronyssinus est une protéase à serine active appartenant à la famille de la trypsine. Son activité protéolytique pourrait être un facteur adjuvant impliqué dans le développement et la chronicité de l’allergie. A l’heure actuelle, l’implication de Der p 3 dans l’allergie est peu connue et son taux de fixation des IgE provenant de patients allergiques est controversé. Cependant, ces différentes études ont été réalisées au moyen d’un allergène naturel très sujet à l’autolyse et pouvant être contaminé par d’autres protéase. Durant la première partie de cette étude, nous avons pu montrer que rDer p 3 produit en P.Pastoris présente les mêmes propriétés allergéniques que nDer p 3. En effet, les résultats obtenus par test ELISA, inhibition compétitive montrent que rDer p 3 est correctement replié et présente les mêmes épitopes B conformationnels que l’allergène naturel. Dans la deuxième partie de cette thèse, nous avons pu mettre en évidence que l’autolyse de Der p 3 durant le test ELISA a un effet sur la reconnaissance des IgE. En effet, le taux mesuré avec la forme inactive est deux fois supérieur par rapport à la forme active. Der p 3S196A pourrait être donc un meilleur outil de diagnostic pour l’allergie à Der p 3. Dans la troisième partie de cette thèse, nous avons pu montrer que le propeptide de proDer p 3 affecte l’allergénicité de Der p 3. Par une étude in vitro, nous avons prouvé par ELISA, par les tests de dégranulation des basophiles de rat humanisés et d’activation des basophiles humains, que proDer p 3 est moins bien reconnu par les IgE de patients allergiques que la forme mature Der p 3. Ensuite, nous avons montré que les souris sensibilisées par les formes mature et zymogène de l’allergène Der p 3 ont développé une réponse immune de type TH2 et TH1 respectivement. ProDer p 3 pourrait donc être considéré comme une forme hypoallergénique de l’allergène Der p 3. Dans la dernière partie, nous avons construit un modèle tridimensionnel de l’allergène Der p 3 afin de prédire les épitopes B conformationnels par approche bioinformatique. En effet, 3 épitopes B ont été prédits ainsi que les acides aminés impliqués dans la reconnaissance et la fixation des IgE au sein de chaque épitope. Enfin, au moyen de la technique du peptide array, nous avons pu mettre en évidence un épitope B linéaire de l’allergène Der p 3. [less ▲]

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See detailComparaison of the allergenicity of the zymogen and mature form of Der p 3.
Bouaziz, Ahlem ULg

Poster (2013, February)

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See detailAnalysis of the allergenicity of natural and recombinant Der p 3
Bouaziz, Ahlem ULg; Campisi, vincent; Herman, julie et al

Poster (2012, June 19)

Background: Der p 3 a trypsin-like protease is a Dermatophagoides pteronyssinus allergen which is synthesized in the mite under a zymogen form. The enzymatic activity of this allergen has been shown to ... [more ▼]

Background: Der p 3 a trypsin-like protease is a Dermatophagoides pteronyssinus allergen which is synthesized in the mite under a zymogen form. The enzymatic activity of this allergen has been shown to enhance the inflammatory process of allergy. To date, there are a few studies that described the allergenicity and the IgE reactivity of the group 3 allergens, the allergenic properties of recombinant Der p 3 was also not characterized. Methods: The autolysis of rDer p 3 and rDer p 3 S196A were analyzed by means of SDS-PAGE and enzymatic activity and their allergenicities by means of assays for IgE binding, IgE binding inhibition and basophiles mediator-release. Results: 100% of the sera from allergic patients showed IgE reactivity to natural Der p 3 and recombinant form. However, the IgE binding to the Der p 3 was less 4 times than rDer p 1. The IgE binding to rDer p 3 S196A was higher than rDer p 3. These variations can be linked with the phenomen of autolysis and instability of Der p 3 during the ELISA test. The mediators release performed with RBL sensitized with sera from allergic patients and stimulated with rDer p3, rDer p 3 S196A and natural Der p 3 were similar and lower than Der p 1 for concentration < 10 ng/ml. Conclusions: recombinant mature Der p 3 retained overall identity to its natural form in terms of structure and allergenicity. The instability and autolysis of Der p 3 drastically influence its IgE binding capacity. These results can be explain the considerable variations with the frequencies reactivity (16-100%) of natural Der p 3. The RBL assays demonstrated that the allergenicity of rDer p 3 is similar to rDer p 1 for the concentrations >10 ng /ml. [less ▲]

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See detailAllergenic properties of the house dust mite protease Der p 3
Bouaziz, Ahlem ULg

Poster (2012, April)

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See detailImmobilized Staphylococcus lipase-catalysed synthesis of ricinoleic acid esters
Bouaziz, Ahlem ULg; Horchani, Habib; Gargouri, youssef et al

in Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic (2012), 75

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See detailExpression, purification of novel alkaline Staphylococcus xylosus lipase acting at high temperature
Bouaziz, Ahlem ULg; Habib, Horchani; Ben Salem, Nadia et al

in Biochemical Engineering Journal (2011), 54

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See detailEnzymatic propyl gallate synthesis in solvent-free system: Optimization by response surface methodology
Bouaziz, Ahlem ULg; Horchani, Habib; Ben Salem, Nadia et al

in Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic (2010), 67

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